Понятие о работе ферментов будет неполным без раскрытия проблемы регуляции их действия.Поэтому следует отметить,что в молекулах ферментов,кроме активного и субстратного центров,есть регуляторный центр,который структурно соответствует конечному продукту определенного этапа обмена.Достигнув определенной критической концентрации,конечный продукт реакции взаимодействует с центром регуляции фермента и останавливает работу системы по принципу обратной связи:концентрация крнечного продукта служит сигналом выключения или запуска специфической химической реакции.Контроль и регуляция деятельности ферментов обусловлены их молекулярной структурой,которая способна “узнавать” определенные ыещества-сигналы и суммировать их действие.Важно познакомить учащихся и свойствами ферментов.

1

.Специфичность

Ферменты обладают очент высокой специфичностью.Эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента,точно соответствующей форме молекулы субстрата.Эту гипотезу называют гипотезой “ключа и замка”:субстрат сравнивается в ней с ключом,который точно подходит к замку,т.е. к ферменту.Далее на основании этой гипотезы уже в 1959 году новую интерпретацию гипотезы “ключа и замка” предложил Кошланд.Он делает вывод о гибкости активных центров ферментов.Согласно этому предположению,субстрат соединяясь с ферментом,вызывает изменения в структуре последнего.Подходящей аналогией в этом случае может служить перчатка,которая при надевании на руку соответствующим образом изменяет свою форму.

Для подтверждения этого свойства ферментов можно показать опыт из биохимии.

Для этого берутся 4 пробирки:

1,2- по 2мл раствора крахмала

3.4-по 2мл раствора сахарозы

-14-

Затем в 1,3 -по 0.5мл раствора слюны

2,4-по 0.5мл 1% дрожжевой сахарозы

Перемешиваем,на 10 минут в водяную баню,охлаждаем,из пробирок

1,2 стеклянной палочкой берем капли и капли Y2 в KY,соединяем капли-синий цвет.

Из пробирок 3,4-берут по 3 мл,смешиваем с 1 мл 10% NaOH + несколько капель 1% CuSO4 - желтый или красный осадок(в зависимости от темпер. на амилазу слюны).

2

.Термолабильность

Температура важный показатель ферментативного действия.Для каждого фермента существует определенный температурный оптимум,обеспечивающий наибольшую активность.За пределами этого уровня скорость ферментативной реакции снижается.Для нагладности рекомендуется продемонстрировать следующий опыт:

Берутся 4 робирки по 2 мл 1% крахмала+0,05 мл разбавленной в 10 раз слюны,перемешивают и ставят в разные температурные условия.Ход гидролиза определяют по реакции с У2 (в КУ).Пробы берут через 2,4,6,8,10,12 минут.По изменению окраски крахмала с иодом судят о степени гидролиза крахмала в каждой пробирке.